Mise en évidence d’un nouveau module structural pour l’acheminement des quinones
Pour fonctionner, les cellules doivent relier efficacement différents circuits métaboliques à travers des réactions d’oxydoréduction souvent localisées dans des compartiments distincts.
Dans cette publication, l’équipe d’Axel Magalon et leurs collaborateurs ont mis en évidence un nouveau module structural permettant d’acheminer les navettes d’électrons que sont les quinones depuis la membrane vers diverses enzymes solubles. En étudiant, par cristallographie et cryo-microscopie électronique, l’enzyme bactérienne ForCE, une formiate déshydrogénase, ils ont mis en évidence une architecture originale : quatre sous-unités catalytiques (ForC) disposées autour d’un échafaudage central membranaire (ForE).
Au cœur de ce système, ils ont identifié un domaine conservé inédit, baptisé HMP (helical membrane plugin), indispensable pour connecter l’oxydation du formiate à la chaîne respiratoire aérobie chez Bacillus subtilis.
Les analyses bioinformatiques montrent que ce domaine HMP se retrouve associé à de nombreux autres oxydoréductases, suggérant qu’il s’agit d’un maillon universel pour le transfert d’électrons entre centres catalytiques et le pool de quinones.
Vous pouvez retrouver cette actualité sur le site internet de CNRS Biologie et sur les comptes X/Twitter et Bluesky.
A scaffold for quinone channeling between membrane and soluble bacterial oxidoreductases
To function, cells must efficiently connect different metabolic circuits through redox reactions that are often localized in separate compartments.
In this publication, Axel Magalon’s team and their collaborators have identified a new structural module that transports electron shuttles, known as quinones, from the membrane to various soluble enzymes. By studying the bacterial enzyme ForCE, a formate dehydrogenase, using crystallography and cryo-electron microscopy, they revealed a unique architecture: four catalytic subunits (ForC) arranged around a central membrane scaffold (ForE).
At the heart of this system, they identified a novel conserved domain, named HMP (helical membrane plugin), which is essential for connecting formate oxidation to the aerobic respiratory chain in Bacillus subtilis.
Bioinformatic analyses show that this HMP domain is associated with many other oxidoreductases, suggesting that it is a universal link for electron transfer between catalytic centers and the quinone pool.
You can find this news on the CNRS Biologie website, X/Twitter and Bluesky accounts.
A scaffold for quinone channeling between membrane and soluble bacterial oxidoreductases
Broc, M. V. Cherrier, A. Uzel, R. Arias-Cartin, P. Arnoux, G. Brasseur, F. Seduk, B. Guigliarelli, P. Legrand, F. Pierrel, G. Schoehn, M. J. Maté, L. Martin, S. Grimaldi, Y. Nicolet, A. Magalon & A. Walburger.
Nature Structural & Molecular Biology (2025)