La motilité bactérienne sur surface joue un rôle crucial dans divers processus écologiques et pathogéniques. Dans leur environnement naturel, cette capacité permet aux bactéries de coloniser de nouveaux habitats, de trouver des sources de nutriments et de former des biofilms, qui offrent une protection contre les stress environnementaux. Elle contribue également aux interactions symbiotiques et aux cycles biogéochimiques, influençant la dynamique des écosystèmes. D’un point de vue pathologique, les mouvements des bactéries sur des surfaces sont également un facteur déterminant pour la virulence et la propagation des infections, permettant aux bactéries pathogènes de s’établir et de persister dans les hôtes. Comprendre les mécanismes de la motilité bactérienne sur surface est donc crucial pour le développement de stratégies de gestion des communautés microbiennes et de contrôle des infections.
Chez la bactérie prédatrice du sol, Myxococcus xanthus, les cellules peuvent se déplacer de manière individuelle grâce à l’assemblage d’adhésions focales, structures complexes formées par une machinerie multiprotéique (complexe Agl-Glt) qui connecte le cytosquelette bactérien à la surface sous-jacente permettant à la cellule de se propulser vers l’avant. Ces complexes d’adhésion focale sont assemblés au pôle avant de la cellule et se désassemblent au pôle arrière. Cette régulation spatiale est essentielle pour permettre le mouvement directionnel des bactéries cependant les bases moléculaires et structurales de ce mécanisme de régulation restaient jusqu’à présent inconnues.
Travaux réalisées en collaboration avec Latifa Elantak du LISM
Cell motility universally relies on spatial regulation of focal adhesion complexes (FAs) connecting the substrate to cellular motors. In bacterial FAs, the Adventurous gliding motility machinery (Agl-Glt) assembles at the leading cell pole following a Mutual gliding-motility protein (MglA)–guanosine 5′-triphosphate (GTP) gradient along the cell axis.
Here, we show that GltJ, a machinery membrane protein, contains cytosolic motifs binding MglA-GTP and AglZ and recruiting the MreB cytoskeleton to initiate movement toward the lagging cell pole. In addition, MglA-GTP binding triggers a conformational shift in an adjacent GltJ zinc-finger domain, facilitating MglB recruitment near the lagging pole. This prompts GTP hydrolysis by MglA, leading to complex disassembly. The GltJ switch thus serves as a sensor for the MglA-GTP gradient, controlling FA activity spatially.
