Une architecture tubulaire inédite éclaire la respiration bactérienne.
Une étude publiée dans Nature Communications révèle une architecture protéique inattendue mais cruciale pour la respiration bactérienne. Chez Bacillus subtilis, la NADH déshydrogénase de type II, longtemps considérée comme une enzyme simplement associée à la membrane, s’organise en réalité autour d’un échafaudage tubulaire formé par la protéine YjlC. Ce tube hydrophobe, rempli de lipides et de quinones, agit comme une extension de la membrane et permet à l’enzyme d’accéder efficacement aux molécules qui assurent le transfert d’électrons.
Ce travail met en évidence un assemblage supramoléculaire inédit, capable de s’empiler en fibres et indispensable à l’activité respiratoire. Il enrichit notre vision de l’organisation des chaînes respiratoires bactériennes et révèle le rôle de modules protéiques spécialisés dans la gestion des flux d’électrons.
L’étude a été menée par l’équipe d’Axel Magalon au LCB, avec la contribution de Pierre Garcia de l’équipe Py, de chercheurs grenoblois, ainsi que des plateformes technologiques de l’UAR. Elle illustre la force des approches intégrées combinant génétique, biochimie, phylogénomique et cryo-microscopie électronique.
A novel tubular architecture sheds light on bacterial respiration.
A study published in Nature Communications reveals an unexpected protein architecture that is crucial for bacterial respiration. In Bacillus subtilis, type II NADH dehydrogenase, long considered to be an enzyme simply associated with the membrane, is in fact organized around a tubular scaffold formed by the YjlC protein. This hydrophobic tube, filled with lipids and quinones, acts as an extension of the membrane and allows the enzyme to efficiently access the molecules that mediate electron transfer.
This work uncovers a novel supramolecular assembly that can stack into fibres and is essential for respiratory activity. It broadens our understanding of the organization of bacterial respiratory chains and reveals the role of specialized protein modules in managing electron flow.
The study was led by Axel Magalon’s team at the LCB, with contributions from Pierre Garcia from the Py team, researchers in Grenoble, and the technological platforms of the UAR. It illustrates the strength of integrated approaches combining genetics, biochemistry, phylogenomics and cryo-electron microscopy.
Figure : Organisation structurale du complexe YjlC/Ndh chez la bactérie Bacillus subtilis révélée par cryo-microscopie électronique. Quatre sous-unités YjlC forment un tube central hydrophobe (en beige avec la région HMP en violet), autour duquel s’assemblent quatre NADH déshydrogénases Ndh (en vert clair). L’empilement de ces unités génère des fibres supramoléculaires dont le tunnel interne, enrichi en lipides et en quinones, mime un environnement membranaire et permet de connecter l’enzyme au pool de quinones.
Figure: Structural organization of the YjlC/Ndh complex in the bacterium Bacillus subtilis revealed by cryo-electron microscopy. Four YjlC subunits form a central hydrophobic tube (in beige, with the HMP region in purple), around which four Ndh NADH dehydrogenases assemble (in light green). The stacking of these units generates supramolecular fibers whose internal tunnel, enriched with lipids and quinones, mimics a membrane environment and connects the enzyme to the quinone pool.